Bungarotoxine - die Nervengifte des Krait (2023)

BernhardPeter
Bungarotoxine- die Nervengifte des Krait (1)

Wer istein Krait?
Kraits (GattungBungarus) sind Giftschlangen Südostasiens aus der Familie derElapiden (Giftnattern). Sie gehört zur Gruppe derProteroglyphen. Sie haben feststehende gefurchte Giftzähne imVordermaul, mit denen sie die Beute packen und beim Zupacken Giftin diese injizieren. Kraits sind dämmerungs- und nachtaktiv. Sieernähren sich hauptsächlich von anderen kleinen Schlangen, abund zu auch von Eidechsen oder von kleinen Wirbeltieren wieMäusen und Vögeln. Eng verwandt sind Kraits mit den Kobras.Kraits werden 1 m bis 1,80 m lang, wobei die Männchen einegrößere Länge als die Weibchen erreichen. Exemplare der ArtBungarus fasciatus erreichen auch mal 2,1 m Länge. Typisch istder annähernd dreieckige Querschnitt des vergleichsweise dünnenund schlanken Körpers. Deshalb nennen die Thai z. B. denBänder-Krait "Ngu Sam Liem", Dreieckschlange. DieZeichnung ist bei allen Arten ähnlich und besteht aus braunenoder schwarzen Streifen auf hellem Körper oder aus dunklenSattelflecken auf einem hellen, weißlichen bis gelblichen Grund.Die dunklen Flecken besitzen einen starken Glanz. Die Schuppen amRückengrat sind hexagonal. Der Kopf ist schlang; die Pupillensind rund. Im Gegensatz zu anderen Schlangen, die die Giftzähneumlegen können, sind die Giftzähne der Kraits starr und nur 2-3mm lang. So klein sie sind, das, was da herauskommt, reicht aus,um hochgefährlich zu sein. Kraits vermehren sich über Eier, diein Erdhöhlen oder ähnlichen Verstecken in einer Anzahl von 6-15Stück abgelegt werden und bis zum Ausschlüpfen des Nachwuchsesvon dem adulten Weibchen bewacht werden.

Wo kommenKraits vor?
12 Arten werdenunterschieden, mehrere davon mit Unterarten. DerVerbreitungsschwerpunkt ist das tropische und subtropischeSüdostasien. Das Gebiet ihres Vorkommens reicht vom indischenSubkontinent im Westen bis nach Sulawesi im Osten. Offene undfeuchte Natur bietet ihnen ideale Lebensbedingungen, deswegenfindet man sie typischerweise am Rand bewässerter Flächen oderÄcker oder im Grasland in Gewässernähe oder in niedrigenBuschwäldern. Das macht es auch so gefährlich für die aufdiesen Flächen Landwirtschaft betreibenden Menschen. Daß nichtmehr passiert liegt daran, daß die Kraits eigentlich scheu sindund sich tagsüber unter Blätteransammlungen, in verlassenenTermitenbauten oder in Erdhöhlen verbergen und erst beiDämmerung hervorkommen. Im einzelnen gibt es folgendeVerbreitungsgebiete:

• Bungarus bungaroides: Birma, Indien (Assam, Sikkim)
• Bungarus caeruleus, Gewöhnlicher Krait, Indischer Krait, Common krait, Indian krait: Afghanistan, Pakistan, Indien (Maharashtra, Karnataka, Westbengalen, Orissa), Sri Lanka, Bangladesh
• Bungarus candidus, Malaiischer Krait, Malayan krait, Blue krait: Kambodscha, Indonesien (Java, Sumatra, Bali, Sulawesi), Malaysia (Malaya), Singapore, Thailand, Vietnam.
• Bungarus ceylonicus, Sri Lanka-Krait: Sri Lanka
• Bungarus fasciatus, Gebänderter Krait, Gelber Krait, Banded krait: Bangladesh, Brunei, Darussalam, Birma, Kambodscha, Nepal, Süd-China (inkl. Hong-Kong, Hainan), Nordost-Indien, Indonesien (Java, Sumatra, Kalimantan), Laos, Macao, Malaysia (Malaya und Ost-Malaysia)
• Bungarus flaviceps, Rotkopfkrait, Red-headed krait: Süd-Thailand, Süd-Birma, evtl. Kambodscha, evtl. Vietnam, West-Malaysia, Indonesien (Bangka, Sumatra, Java, Billiton, Borneo)
• Bungarus lividus: Indien, Bangladesh
• Bungarus magnimaculatus: Birma
• Bungarus multicinctus, Vielbindenbungar, Many-banded krait: Taiwan, Süd-China (inkl. Hong-Kong, Hainan), Birma, Laos, Nord-Vietnam
• Bungarus niger: Indien (Assam, Sikkim)
• Bungarus sindanus: Südost-Pakistan, Indien
• Bungarus andamanensis: Indien (Andamanen)

Kraits fressen neben Eidechsenauch andere Schlangen und deren Eier. Dieses Verhalten nennt manophiophag. Sie fressen andere kleine Schlangen, darunter auchgiftige Arten, und sie ernähren sich sogar kannibalisch vomNachwuchs anderer Artgenossen.

Wiegefährlich sind Kraits?
Kraits sind tagsüberdefensiv und wenig angriffslustig, sie werden als friedlich undbeißunlustig beschrieben. Selbst bei Annähern und Reizenverstecken sie eher ihren Kopf zwischen den Körperschlingen undziehen sich soweit wie möglich zurück. Die Schlangen meiden das Sonnenlicht. Werden sie tagsüber in ihrem Versteck (unter umgefallenen Bäumen und Totholz, inverrottenden Baumstümpfen oder unter Steinen, Holzstapeln oderBlechen) aufgedeckt, verfallensie oft auch in eine Art Lichtstarre. Sie sind tagsüber sobeißfaul, daß man auf Schlangenfarmen mit bloßen Händen mitihnen hantiert, großer Leichtsinn, aber üblich. In der Nachtdagegen sind Kraits sehr aktiv und beißen wesentlich leichterzu. Höchste Alarmstufe ist angesagt, wenn der Kopf unterKörperschlingen zurückgezogen wird und das erhobene Schwanzendehin und her bewegt wird, um abzulenken, dazu der Schlangenkörperruckelnde Bewegungen macht, dann steht bei weitererBedrohungslage ein Angriff unmittelbar bevor, und der Kopf kannjederzeit seitlich zwischen den Körperschlingen hervorschießen.Die meisten Schlangenbisse ereignen sich daher nachts, wennKraits auf der Jagd nach Kleintieren in menschliche Behausungeneindringen und am Boden schlafende Personen beißen. Oben wurdebereits erwähnt, daß die Giftzähne nur 2-3 mm lang sind,deshalb ist ein Biß ncht besonders schmerzhaft und wird manchmalauch gar nicht bemerkt oder für einen Dorn gehalten, auf den mangetreten ist. Das Nichtbemerken kostet unter Umständen wertvolleZeit.

Wo Kraits vorkommen, gehören siemit zu den größten Gefahren. In Indien z. B. ist Bungaruscaeruleus der gefährlichste Krait. Ca. ein Drittel allerGiftschlangenunfälle in West-Bengalen werden dieser Artzugeschrieben. Insgesamt sollen Bungarus caeruleus und Bungarusceylonicus für 17 % der tödlichen Schlangenbisse und 10 % derGiftschlangenbisse verantwortlich sein. In Thailand gehen diemeisten tödlichen Schlangenbisse auf das Konto von Kobras,Bungarus candidus und Calloselasma rhodostoma. In demsubtropischen Verbreitungsgebiet dieser Tiere ereignen sichBißunfälle in erster Linie während der Monsunmonate (zw. Juniund September), das ist die Zeit, in der auch die Jungen aus denEiern schlüpfen - sie haben trotz ihrer geringen Größe bereitseinen voll entwickelten Giftapparat.

Folgende LD50-Werte (intravenös)finden sich in der Literatur:

• Bungarus multicinctus: 0.113 mg/kg (intravenös), 0.08 mg/kg (intraperitoneal, Maus), 0,108 mg/kg (subcutan)
• Bungarus caeruleus: 0.169 mg/kg (intravenös), 0.089 mg/kg (intraperitoneal, Maus), 0.365 mg/kg (subcutan)
• Bungarus fasciatus: 1.289 mg/kg (intravenös), 1.55 mg/kg (intraperitoneal, Maus), 3.6 mg/kg (subcutan)

Daher werden Kraits in Asien zuden medizinisch relevantesten Giftschlangen gezählt, und siesind jedes Jahr für etliche Todesfälle verantwortlich. Wiegefährlich Kraits sind, zeigt der Fall des US-amerikanischen, für sein unkonventionellesAuftreten bekannten und brillianten Schlangenforschers(Herpetologen) Joseph Bruno Slowinski (15.11.1962-12.9.2001),nach dem immerhin drei Schlangenarten benannt sind, darunter auchBungarus slowinskii. Er war im Rahmen einer wissenschaftlichenExpedition von 16 Fachleuten und 130 Trägern im Norden vonMyanmar unterwegs, unter regenzeitbedingt miserablenWegeverhältnissen mit Überflutungen. Ein Mitarbeiterverwechselte die Schlangen: Eigentlich sollte es der ungiftige Dinodon septentrionalis sein, ebenfalls schwarz-weiß gestreift und dieWarntracht des Kraits perfekt imitierend, aber in dem ihm vonjenem Mitarbeiter gereichten Sack, in den der Wissenschaftlermorgens noch etwas müde und vielleicht auch etwas verkaterthineinfaßte (gefährlicher Leichtsinn des sich überlegenglaubenden Experten, potentiell giftige Schlangen mit bloßenHänden zu packen), um das Tier herauszuholen, stecktetatsächlich ein echtes junges Exemplar der hochgiftigen Kraitder Art Bungarus multicinctus (Vielgebänderter Krait) und bißden Forscher in den Finger. Nach einer Stunde begannen die Händezu kribbeln und zu zucken, und ab da ging es los mit derVergiftungssymptomatik. Da er in einer abgelegenen Gegend mitschlechter medizinischer Versorgung unterwegs war, verstarb er anAtemversagen nach ca. 29 Stunden, inmitten von Fachleuten, selberSchlangenfachmann, doch die vor Ort möglichenErste-Hilfe-Maßnahmen konnten selbst den Fachmann nicht retten.Zu Fuß hatte die Gruppe noch eine mehrere Stunden entfernteMilitärbasis erreicht. Wegen schlechten Wetters (Monsun-Zeit,keine Sicht im Tal von Rat Baw) konnte ein angeforderterHubschrauber aber nicht starten, und genau an dem Tag war dieKommunikation mit der amerikanischen Botschaft wegen bekannteranderer Ereignisse (WTC-Angriff 11.9.2001) und geschlossenenöffentlichen Einrichtungen schwierig. Mit Mund-zu-Mund-Beatmungkonnte er noch 20 Stunden am Leben gehalten werden. Slowinski,Experte für asiatische Giftschlangen mit einem Faible fürKraits, wurde nur 38 Jahre alt. Der Helikopter kam zwar endlich,aber zu spät.

Wie wirktdas Gift von Kraits?
Bei einem Biß derKrait werden je nach Art und Situation nur ca. 8-30 mg des Giftsinjiziert. Ca. 6-10 mg wirken bereits tödlich beim Menschen. AmAnfang einer Vergiftung kommen beim Menschen unspezifische Allgemeinsymptome vor, z. B.Kopfschmerzen, Übelkeit, Erbrechen, Unterleibsschmerzen,Durchfall, Schwindel. Es kann aber auch bereits im Frühstadiumzu einem Kreislaufschock kommen. Im Vordergrund des weiteren Verlaufs steht dieneurotoxische Wirkung: Die hochpotenten Gifte blockieren dieKommunikation zwischen Gehirn und Muskeln. Sie greifen peripheran, nicht zentral, denn sie würden die Blut-Hirn-Schranke nichtüberwinden können. Anfangs wird die Transmitterfreigabeblockiert, was zu einer Phase der Paralyse führt. Dann folgteine Phase der massiven Übererregung mit Krämpfen und Zittern.In einer dritten Phase kommt es zu einer länger anhaltendenParalyse. Je nach Opfer und Giftmenge können diese drei Phasenin ihrer klinischen Ausprägung variieren.

Typische erste Anzeichen einerVergiftung sind ein starrer Blick wegen der Lähmung derAugenmuskulatur und der Augenlider (schwere Oberlider), dannerstarrt die Gesichtsmuskulatur, die Lähmungen erfaßt auch dieGliedmaßen und schließlich die Atemmuskulatur, was schließlichzum Tod durch Atemstillstand führt - bei vollem Bewußtsein. Vonden hospitalisierten Patienten kommt es bei ganz grob der Hälfteder Patienten innerhalb von 12 Stunden ohne Behandlung zu einemtödlichen Atemstillstand. Die Sterblichkeit kann durchkünstliche Beatmung effektiv gesenkt werden. Trotzdem fallensehr viele Patienten in eine unter Umständen tagelangeBewußtlosigkeit (Koma) mit Gedächtnisverlust.

So ästhetisch kann ein tödlichesGift sein: 3D-Struktur von Kappa-1-Bungarotoxin mit Signalpeptidin kristalliner Form (Protein-Datenbank PDB: 1KBA), erzeugt mitChimera. Die roten und blauen Teile sind die Seitenketten derbeiden Hälften des Homodimers, das graue Band stellt dasRückgrat der Aminosäurenkette dar, die grauen Kugeln stehenfür eingelagertes Wasser. Man achte auf die bilderbuchmäßigschön ausgeprägte Faltblattstruktur (gelbe Pfeile).

Was kannman als Erste Hilfe tun?
Generell gelten diein einem anderen Kapitel über Schlangenbisse vorgestellten Regeln. Jede körperlicheAnstrengung ist zu vermeiden. Wenn möglich, auf keinen Fall denPatienten laufen lassen, sondern tragen oder am besten liegendfahren. Denn jede Bewegung beschleunigt die Verteilung des Giftesim Körper. Außerdem wirkt das Gift ja gerade durch Lähmung derMuskeln - das Bewegen wird für den Patienten zunehmend schwer.Und jede Bewegung ist mit einem erhöhten Sauerstoffbedarfverbunden, was kontraproduktiv ist, da das Gift eine Atemlähmungbewirkt. Zusätzlich ist es bei Bissen dieser Schlangen sinnvoll,das betroffene Glied mit einer Bandage (Idealbinde, Kurzzugbinde)relativ stamm von der betroffenen Stelle an zum Rumpf hin zuwickeln und zu fixieren, um die Blutzirkulation einzuschränken (Immobilisierungs-Druckverband). Dies ist kein Abbinden! Alle anderen Regelngelten uneingeschränkt: Kein Einschneiden (Probleme mitGerinnungshemmung!), kein Aussaugen (wirkungslos!), keinAusschneiden oder Ausstechen (Risiko unkontrollierter Blutungenwegen Gerinnungshemmung!), keine Eiskühlung (Gefahr vonGewebsnekrosen!), nicht abbinden (Gefahr der Kompartimentierungund des Gliedmaßenverlustes!). Der Immobilisierungs-Druckverbandwird bis zum Eintreffen in der Klinik nicht gelockert und erstdann abgenommen, wenn das Gegengift zur Hand ist.

Was kannder Arzt tun?
Jeder Biß einerKrait ist lebensbedrohlich und als medizinischer Notfall zubehandeln. Ohne professionelle Hilfe endet ein Angriffs- oderJagdbiß dieser Schlangen grundsätzlich in einemlebensbedrohlichen Zustand und führt meist zum Tod. NachEinlieferung wird der Patient sorgfältig aufVergiftungsanzeichen hin beobachtet. Nur wenn innerhalb von 12Stunden keine Symptome auftreten, hat der Patient Glück gehabtund einen trockenen Biß abbekommen. Dann kann derImmobilisierungs-Druckverband sukzessive unter Beobachtung desPatienten gelöst werden. Innerhalb von 24 Szunden entscheidetsich, ob dann doch noch Vergiftungszeichen auftreten oder ob derPatient unbeschadet geblieben ist.

Wenn Symptome auftreten oder derPatient bereits mit auffälliger Symptomatik eingeliefert wurde,kann man in ärztlicher Obhut im wesentlichen nur mit intravenösverabreichtem Gegengift ("Tiger snake antivenom 3000 I. E.,z. B. verdünnt in 60 ml Ringer-Laktat-Lösung, 2 ml pro Minuteapplizieren) arbeiten. Dabei ist insbesondere zu prüfen, obe essich eventuell um multiple Bisse handelt, weil die Dosisentsprechend angepaßt werden muß. Ansonsten kann man nursymptomatisch behandeln, wobei die künstliche Beatmung imVordergrund steht, um den Ausfall der Atmung zu kompensieren. Diesinnvollste medikamentöse Behandlung erfolgt mitCholinesterase-Inhibitoren wie Physostigmin oder Neostigmin. Beieiner schweren Muskel-Paralyse kann man 0,6 mg Atropin geben,gefolgt von 0,5 mg Neostigmin alle halbe Stunde bis zu einemMaximum von fünf Dosen. Der Erfolg hängt von der beißenden Artab, von der Menge des erhaltenen Gifts und vom Zeitpunkt desBehandlungsbeginns. Zur symptomatischen Behandlung können auchCorticosteroide, Epinephrin und Antihistaminika gehören, umallergischen Reaktionen entgegenzuwirken, die sich durch Husten,Atembeschwerden, Nesselsucht, Jucken, vermehrte Sekretion derScheimhäute etc. andeuten können. Auch bei größten Schmerzendarf kein Morphin gegeben werden wegen der Atemdepression.Adjuvant sollte ein gutes Flüssigkeitsmanagement durchRingerlactat-Infusionen erfolgen. Der Patient sollte intravenösversorgt werden, da durch die Muskellähmung beim SchluckvorgangErstickungsrisko durch Aspiration besteht. Auch sollte aufSeitenlage geachtet werden wegen des Riskos der Verlegung derAtemwege durch die ebenso von der Lähmung betroffenen Zunge,außerdem muß mit Bewußtlosigkeit gerechnet werden. Und last,but not least, sollte der Tetanusstatus des Patienten überprüftwerden und ggf. bei unklarem Impfstatus eine Tetanusprophylaxemit entsprechenden Immunglobulinen durchgeführt werden.

Die größten Schwierigkeiten dermedizinischen Behandlung in den Ländern, in denen Kraitsvorkommen, ist zum einen die mangelnde Möglichkeit künstlicherBeatmung und die Wirksamkeit des Gegengiftes und die weiten Wegezur nächsten Behandlungsmöglichkeit.

Worausbesteht Schlangengift eigentlich allgemein?
Schlangengift bestehtzu über 90% aus Proteinen, bezogen auf die wasserfreie Fraktion.Die Proteine lassen sich einteilen in solche, die enzymatischeEigenschaften haben, und solche, die Toxine darstellen. Enzyme imSchlangengift machen aus diesem ein hochkonzentriertesVerdauungssekret. Immerhin zerkleinert eine Schlange ihre Beutenicht, sondern verdaut sie als Ganzes, die Injektion hochaktiverVerdauungsenzyme löst die Beute von innen auf. HämorrhagischeAuflösung des Gewebes nach Vipernbissen oderKlapperschlangenbissen, Unterblutungen der Haut etc. sind dieFolge dieser enzymatischen Tätigkeit von Schlangengift. Dieandere Sorte, die Toxine, sind peptidische Gifte, die häufigeine spezifische Wirkung an Zellmembranen haben, dieErregungsleitung unterbrechen oder eine Lähmung herbeiführen.

Daneben gibt es noch Stoffe, dieeine Zwischenstellung zwischen Toxin (Giftstoff) und Enzymeinnehmen, die Phospholipasen A2 (s.u.).

Gerade bei den Kraits stehen dieToxine im Vordergrund der Giftwirkung, es handelt sich um einehochkomplexe Mischung verschiedener Nervengifte. Bei denNervengiften der Kraits handelt es sich ausschließlich umProtein-Gifte aus ca. 63-95 Aminosäuren. Es werden mehrereGruppen unterschieden:

Alpha-Neurotoxine
Das Alpha-Neurotoxinist ein post-synaptisch angreifendes Neurotoxin, das irreversibelan den nicotinischen Acetylcholin-Rezeptor bindet undneuromusculäre Blockaden erzeugt und zu Paralyse derSkelettmuskulatur führt. Das verhindert die Öffnung von mit demnicotinischen Acetylcholin-Rezeptor assoziierten Ionenkanälen.Die Wirkung ist eine postsynaptische wie beim Kappa-Bungarotoxinund im Gegensatz zum Beta-Bungarotoxin, das präsynaptisch wirkt.Die Blockade der motorischen Endplatten steht im Vordergrund. BeiKraits kommen zwei Isoformen der Alpha-Bungaotoxine vor. DasAlpha-Bungarotoxin bindet so fest an den Acetylcholin-Rezeptor,daß es im Labor zum Markieren dieser Kanäle benutzt wird.

Abb.:Alpha-Bungarotoxin, A-Kette (Protein-Datenbank SCOP 44424),erzeugt mit Chimera.

Kappa-Neurotoxine:
Beim Kappa-Neurotoxinhandelt es sich um ein Neurotoxin, welches ebenfalls an denpostsynaptischen nicotinischen Rezeptor für Acetylcholin bindetund diesen blockiert. Die Wirkung ist eine postsynaptische wiebeim Alpha-Bungarotoxin und im Gegensatz zum Beta-Bungarotoxin,das präsynaptisch wirkt. Es ist ein reversibler Antagonist. ImVergleich zu Alpha-Toxinen binden Kappa-Toxine stärker anneuronale Rezeptoren und weniger stark an Muskel-Rezeptoren. DerHauptangriffsbereich sind also die Nervenknoten (Ganglien), wodie Signalweiterleitung unterbrochen wird. Bei Kraits kommenmindestens sechs verschiedene Kappa-Neurotoxine vor.

Abb.:Kappa-1-Bungarotoxin, A-Kette (Protein-Datenbank SCOP 44431),erzeugt mit Chimera. Böse Zungen behaupten, ich hätte diesesKapitel nur wegen der schönen Graphiken geschrieben....

Beta-Neurotoxine,Phospholipasen A2:
Die Beta-Neurotoxinesind ebenfalls Nervengifte, aber die Vertreter dieser Sortebinden an eine präsynaptische Membran und verhindern dort dieAusschüttung des Botenstoffes Acetylcholin, der die Erregungweiterleiten soll. Auch so versiegt das Signal, es kommt in Folgezu Lähmungen. Beta-Bungarotoxin bildet ein Heterodimer. Es kommtin zwei Formen vor, Beta-1-Bungarotoxin und Beta-2-Bungarotoxin.Die Wirkung ist eine präsynaptische im Gegensatz zumAlpha-Bungarotoxin und zum Kappa-Bungarotoxin, die beidepostsynaptisch wirken. Die Wirkung derBeta-Neurotoxine tritt in Relation zu Alpha- undKappa-Bungarotoxinen zeitverzögert ein. Es handelt sich um neurotoxischePhospholipasen A2, also eigentlich Enzyme, die Phospholipidehydrolysieren. Daher besitzt diese Gruppe eine Sonderstellung: Eshandelt sich sowohl um Enzyme als auch um Gifte, also Enzyme, diewie Gifte wirken. Von den Phospholipasen A2 gibt es vieleverschiedene Sorten, unter anderem solche, die die Muskulaturauflösen wie beim Taipan, oder solche, die die neuromuskuläreKommunikation unterbrechen wie bei den Kraits.

Neben diesen wichtigen Gruppengibt es in dem Gift der Kraits auch noch Gamma-Toxine,Cardiotoxine, die auf das Herz gehen, sowie viele weitereNervengifte.

Sequenzder Schlangengifte der Gattung Bungarus:
In der Zelle wird anden Ribosomen ein längeres Protein synthetisiert, eine Vorstufedes eigentlichen Giftes. Der Anfang der Gifte besteht aus 21Aminosäuren gleicher oder äußerst ähnlicher Abfolge, die dassogenannte Signalpeptid darstellen. Das Signalpeptid sorgtdafür, daß das Gift durch die Membran des endoplasmatischenRetikulums geschleust wird und dort weitertransportiert wird.Nach dem Membrandurchtritt hat das Signalpeptid seine Funktionerfüllt und wird abgespalten. Der Rest, also die Vorstufeabzüglich der ersten 21 Aminosäuren, stellt das eigentlicheGift dar, wie in der nachfolgenden Abbildung für dreiverschiedene Gifte illustriert wird.

Es gibt, wie oben beschrieben,mehrere Gruppen von Giften, die jeweils als Alpha-, Kappa- etc.Toxine zusammengefaßt werden. Es sind jeweils nur wenigeAminosäuren, die ausgetauscht sind. Die folgende Abbildungillustriert die strukturelle Ähnlichkeit insbesondere derKappa-Toxine untereinander.

Bungarotoxine- die Nervengifte des Krait (2)
Knallharte Proteinchemie:

Hier werden detailliert einigeGifte aus Bungarus-Arten beschrieben inclusive ihrerAminosäuresequenz. Die Auflistung erhebt keinerlei Anspruch aufVollständigkeit. Wer kein Hardcore-Schlangengiftchemie-Fan ist,sollte diesen Abschnitt besser nicht lesen, sondern sich einfachdie hübschen Bildchen anschauen.

Alpha-Bungarotoxin,Vorstufe der A31-Isoform, Alpha-BTX-A31, BGTX A31, LangesNeurotoxin 1)
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 95
Protein-Datenbank: 2ABX, 1ABT
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TIVCHTTATS PISAVTCPPG ENLCYRKMWCDAFCSSRGKV VELGCAATCP SKKPYEEVTC CSTDKCNPHP KQRPG
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Ile-Val-Cys-His-Thr-Thr-Ala-Thr-Ser-Pro-Ile-Ser-Ala-Val-Thr-Cys-Pro-Pro-Gly-Glu-Asn-Leu-Cys-Tyr-Arg-Lys-Met-Trp-Cys-Asp-Ala-Phe-Cys-Ser-Ser-Arg-Gly-Lys-Val-Val-Glu-Leu-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Ser-Lys-Lys-Pro-Tyr-Glu-Glu-Val-Thr-Cys-Cys-Ser-Thr-Asp-Lys-Cys-Asn-Pro-His-Pro-Lys-Gln-Arg-Pro-Gly
Disulfid-Brücken: 24-44, 37-65, 50-54, 69-80, 81-86
Molekulargewicht: 10285 g/mol
In Lösung liegt das Protein monomer vor, im Kristall wird auszwei gleichen Einweißen ein Homodimer gebildet. Die hiergelistete Vorstufe besteht von Position 1-21 aus einemSignalpeptid, welches beim weiteren Prozessieren abgespaltenwird. Das eigentliche Alpha-Bungarotoxin liegt in den Positionen22-95.

Abb.: 3D-Struktur vonAlpha-Bungarotoxin in kristalliner Form (Protein-Datenbank PDB:2ABX), erzeugt mit Chimera. Die roten und blauen Teile sind diebeiden Hälften des Homodimers, die grauen Kugeln stelleneingelagertes Wasser dar. Man achte auf das Fehlen von Helicesoder Faltblattstrukturen.

Alpha-Bungarotoxin,a-Bungarotoxin (a-BuTx, BGTX), A31-Isoform
Anzahl derAminosäuren: 74
Protein-Datenbank: 2ABX, 1ABT, 1HC9 (komplexiert)
Sequenz: IVCHTTATSP ISAVTCPPGE NLCYRKMWCD AFCSSRGKVV ELGCAATCPSKKPYEEVTCCSTDKCNPHPK QRPG
Ile-Val-Cys-His-Thr-Thr-Ala-Thr-Ser-Pro-Ile-Ser-Ala-Val-Thr-Cys-Pro-Pro-Gly-Glu-Asn-Leu-Cys-Tyr-Arg-Lys-Met-Trp-Cys-Asp-Ala-Phe-Cys-Ser-Ser-Arg-Gly-Lys-Val-Val-Glu-Leu-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Ser-Lys-Lys-Pro-Tyr-Glu-Glu-Val-Thr-Cys-Cys-Ser-Thr-Asp-Lys-Cys-Asn-Pro-His-Pro-Lys-Gln-Arg-Pro-Gly
Disulfid-Brücken: 3-23, 16-44, 29-33, 48-59, 60-65
Molekulargewicht: 7994 g/mol
CAS-Nummer: [11032-79-4 ], Merck-Index: 13: 1476

Von beiden, dem Alpha-Bungarotoxinund von seiner Vorstufe, gibt es noch eine Isoform mit V statt anPosition 31. Alles andere inclusive der Disulfidbrücken stimmtüberein. Die Vorstufe hat ein Molekulargewicht von 10313 g/mol,das Toxin eines von 8022 g/mol.

Kappa-1-Bungarotoxin-Vorstufe(Langes Neuotoxin 2, neuronales Bungarotoxin, Toxin F)
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Protein-Datenbank: 1KBA, 2NBT
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TRTCLISPSS TPQTCPNGQD ICFLKAQCDKFCSIRGPVIE QGCVATCPQF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Asn-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Leu-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Gln-Gln-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9566 g/mol
Das ist die Vorstufe des Kappa-1-Bungarotoxins. Die Positionen1-21 sind das Signalpeptid, die Positionen 22-87 dasKappa-1-Bungarotoxin. Das Signalpeptid wird beim Ausschleusenabgespalten. Dieses Eiweiß liegt als Homodimer vor.

Abb.: 3D-Struktur vonKappa-1-Bungarotoxin mit Signalpeptid in kristalliner Form(Protein-Datenbank PDB: 1KBA), erzeugt mit Chimera.

Kappa-1-Bungarotoxin
Anzahl derAminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSST PQTCPNGQDI CFLKAQCDKF CSIRGPVIEQ GCVATCPQFRSNYRSLLCCT TDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Asn-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Leu-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Gln-Gln-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 3-21, 14-42, 27-31, 46-58, 59-64
Molekulargewicht: 7275 g/mol
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten desSignalpeptids.

Kappa-2-Bungarotoxin-Vorstufe,Langes Neurotoxin CB1, Kappa-Neurotoxin, Vorstufe eines langenNeurotoxins
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TKTCLKTPSS TPQTCPQGQD ICFLKVSCEQFCPIRGPVIE QGCAATCPEF RSNDRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Lys-Thr-Cys-Leu-Lys-Thr-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Gln-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Leu-Lys-Val-Ser-Cys-Glu-Gln-Phe-Cys-Pro-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Asp-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9517 g/mol
Homodimer und Heterodimer mit Kappa-3-Bungarotoxin.
Ist eine Vorstufe. Entspricht von Position 22-87 demKappa-2-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, dasspäter abgespalten wird.

Kappa-2-Bungarotoxin
Anzahl derAminosäuren: 66
Sequenz: KTCLKTPSST PQTCPQGQDI CFLKVSCEQF CPIRGPVIEQ GCAATCPEFRSNDRSLLCCT TDNCNH
Lys-Thr-Cys-Leu-Lys-Thr-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Gln-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Leu-Lys-Val-Ser-Cys-Glu-Gln-Phe-Cys-Pro-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Asp-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten desSignalpeptids.

Kappa-3-Bungarotoxin-Vorstufe,langes Neurotoxin CR, Kappa-Neurotoxin, Vorstufe eines langenNeurotoxins
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLSLVV VTIVCLDLGY TRTCLISPSS TPQTCPNGQD ICFRKAQCDNFCHSRGPVIE QGCVATCPQF RSNYRSLLCC RTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Ser-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Asn-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Arg-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Asn-Phe-Cys-His-Ser-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Gln-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9660 g/mol
Bildet ein Homodimer und ein Heterodimer mitKappa-2-Bungarotoxin.
Das Protein ist eine Vorstufe. Es entspricht von Position 22-87dem Kappa-3-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid,das später im Verlauf der Prozessierung abgespalten wird.

Kappa-3-Bungarotoxin
Anzahl derAminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSST PQTCPNGQDI CFRKAQCDNF CHSRGPVIEQ GCVATCPQFRSNYRSLLCCR TDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Asn-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Arg-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Asn-Phe-Cys-His-Ser-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Gln-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Dieses Bungarotoxin entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durchAbspalten des Signalpeptids.

Kappa-4-Bungarotoxin-Vorstufe
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TRTCLISPSS PPQTCPKGED ICIVKARCDEWCLRRGPLIE RGCAATCPEF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Pro-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys-Gly-Glu-Asp-Ile-Cys-Ile-Val-Lys-Ala-Arg-Cys-Asp-Glu-Trp-Cys-Leu-Arg-Arg-Gly-Pro-Leu-Ile-Glu-Arg-Gly-Cys-Alal-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9660 g/mol
Auch das ist eine Vorstufe. Das Protein entspricht von Position22-87 dem Kappa-4-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist einSignalpeptid, das später im Zuge der Prozessierung abgespaltenwird.

Kappa-4-Bungarotoxin
Anzahl derAminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSS PPQTCPKGED ICIVKARCDE WCLRRGPLIE RGCAATCPEFRSNYRSLLCC TTDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Pro-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys-Gly-Glu-Asp-Ile-Cys-Ile-Val-Lys-Ala-Arg-Cys-Asp-Glu-Trp-Cys-Leu-Arg-Arg-Gly-Pro-Leu-Ile-Glu-Arg-Gly-Cys-Alal-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Dieses Bungarotoxin entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durchAbspalten des Signalpeptids.

Kappa-5-Bungarotoxin-Vorstufe
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TKTCLISPSS TPQTCPQGQD TCFLKALCDKLCPIRGPVIE QGCAATCPEF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Lys-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Gln-Gly-Gln-Asp-Thr-Cys-Phe-Leu-Lys-Ala-Leu-Cys-Asp-Lys-Leu-Cys-Pro-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9474 g/mol
Auch das ist eine Vorstufe. Es entspricht von Position 22-87 demKappa-5-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, dasspäter bei der Prozessierung abgespalten wird.

Kappa-5-Bungarotoxin
Anzahl derAminosäuren: 66
Sequenz: KTCLISPSS TPQTCPQGQD TCFLKALCDK LCPIRGPVIE QGCAATCPEFRSNYRSLLCC TTDNCNH
Lys-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Gln-Gly-Gln-Asp-Thr-Cys-Phe-Leu-Lys-Ala-Leu-Cys-Asp-Lys-Leu-Cys-Pro-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten desSignalpeptids.

Kappa-6-Bungarotoxin-Vorstufe
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLSLVV VTIVCLDLGY TRTCHISTSS TPQTCPKGQD ICFRKTQCDKFCSIRGAVIE QGCVATCPEF RSNYRSLLCC RTDNCNP
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Ser-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Arg-Thr-Cys-His-Ile-Ser-Thr-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Arg-Lys-Thr-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser-Ile-Arg-Gly-Ala-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-Pro
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9657 g/mol
Ist eine Vorstufe. Entspricht von Position 22-87 demKappa-6-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, dasspäter abgespalten wird.

Kappa-6-Bungarotoxin
Anzahl derAminosäuren: 66
Sequenz: RTCHISTSST PQTCPKGQDI CFRKTQCDKF CSIRGAVIEQ GCVATCPEFRSNYRSLLCCR TDNCNP
Arg-Thr-Cys-His-Ile-Ser-Thr-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Arg-Lys-Thr-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser-Ile-Arg-Gly-Ala-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-Pro
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten desSignalpeptids.

Gamma-Bungarotoxin-Vorstufe1, Langes Neurotoxin-Homologes NTL2I
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 89
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TMQCKTCSFY TCPNSETCPD GKNICVKRSWTAVRGDGPKR EIRRECAATC PPSKLGLTVF CCTTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Met-Gln-Cys-Lys-Thr-Cys-Ser-Phe-Tyr-Thr-Cys-Pro-Asn-Ser-Glu-Thr-Cys-Pro-Asp-Gly-Lys-Asn-Ile-Cys-Val-Lys-Arg-Ser-Trp-Thr-Ala-Val-Arg-Gly-Asp-Gly-Pro-Lys-Arg-Glu-Ile-Arg-Arg-Glu-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Pro-Ser-Lys-Leu-Gly-Leu-Thr-Val-Phe-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-45, 27-32, 38-66, 70-81, 82-87
Molekulargewicht: 9826 g/mol
Ist eine Vorstufe. Entspricht von Position 22-89 demGamma-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, dasspäter abgespalten wird.

Gamma-Bungarotoxin-Vorstufe2, Langes Neurotoxin-Homologes
Vorkommen inSchlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait,Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 89
Sequenz: METLLLTLVV VTIVCLDLGY TMQCKTCSFY TCPNSETCPD GKNICVKRSWTAVRGDGPKR EIRRECAATC PPSKLGLTVF CCTTDNCNH
Met-Glu-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr-Met-Gln-Cys-Lys-Thr-Cys-Ser-Phe-Tyr-Thr-Cys-Pro-Asn-Ser-Glu-Thr-Cys-Pro-Asp-Gly-Lys-Asn-Ile-Cys-Val-Lys-Arg-Ser-Trp-Thr-Ala-Val-Arg-Gly-Asp-Gly-Pro-Lys-Arg-Glu-Ile-Arg-Arg-Glu-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Pro-Ser-Lys-Leu-Gly-Leu-Thr-Val-Phe-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-45, 27-32, 38-66, 70-81, 82-87
Molekulargewicht: 9826 g/mol
Ist eine Vorstufe, unterscheidet sich von der vorherigen Vorstufenur in einer einzigen Aminosäure (2) des Signalpeptides.Entspricht von Position 22-89 dem Gamma-Bungarotoxin. Das Stück1-21 ist das Signalpeptid, welches später abgespalten wird.

Gamma-Bungarotoxin
Anzahl derAminosäuren: 68
Sequenz: MQCKTCSFYT CPNSETCPDG KNICVKRSWT AVRGDGPKRE IRRECAATCPPSKLGLTVFC CTTDNCNH
Met-Gln-Cys-Lys-Thr-Cys-Ser-Phe-Tyr-Thr-Cys-Pro-Asn-Ser-Glu-Thr-Cys-Pro-Asp-Gly-Lys-Asn-Ile-Cys-Val-Lys-Arg-Ser-Trp-Thr-Ala-Val-Arg-Gly-Asp-Gly-Pro-Lys-Arg-Glu-Ile-Arg-Arg-Glu-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Pro-Ser-Lys-Leu-Gly-Leu-Thr-Val-Phe-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten desSignalpeptids.

Kappa-Flavitoxin
Vorkommen inSchlange: Bungarus flaviceps (rotköpfiger Krait, Rotkopfkrait)
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSST SQTCPKGQDI CFTKAFCDRW CSSRGPVIEQ GCAATCPEFTSRYKSLLCCT TDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Ser-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Thr-Lys-Ala-Phe-Cys-Asp-Arg-Trp-Cys-Ser-Ser-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Thr-Ser-Arg-Tyr-Lys-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 3-21, 14-42, 27-31, 46-58, 59-64
Molekulargewicht: 7259 g/mol

KurzesNeurotoxin 1 (Toxin V-II-1)
Vorkommen inSchlange: Bungarus fasciatus (Gebänderter Krait, Gelber Krait)
Anzahl der Aminosäuren: 64
Sequenz: RICLNQQQST PEDQPTNGQC YIKTDCQNKT WNTHRGSRTD RGCGCPKVKPGINLRCCKTD KCNE
Arg-Ile-Cys-Leu-Asn-Gln-Gln-Gln-Ser-Thr-Pro-Glu-Asp-Gln-Pro-Thr-Asn-Gly-Gln-Cys-Tyr-Ile-Lys-Thr-Asp-Cys-Gln-Asn-LysThr-Trp-Asn-Thr-His-Arg-Gly-Ser-Arg-Thr-Asp-Arg-Gly-Cys-Gly-Cys-Pro-Lys-Val-Lys-Pro-Gly-Ile-Asn-Leu-Arg-Cys-Cys-Lys-Thr-Asp-Lys-Cys-Asn-Glu
Disulfid-Brücken: 3-6, 20-43, 45-56, 67-62
Molekulargewicht: 7272 g/mol
Wirkung: Bindet an den nicotinischen Acetylcholin-Rezeptor undführt zu Paralyse der Skelettmuskulatur, indem dieneuromuskuläre Signalübertragung auf der postsynaptischen Seiteblockiert wird.

Fasciatoxin,Kurzes Neurotoxin 2, (Toxin V-II-2)
Vorkommen inSchlange: Bungarus fasciatus (Gebänderter Krait, Gelber Krait)
Anzahl der Aminosäuren: 63
Sequenz: LKCHKAQFPN IETQCKWQTL CFQRDVKPHP SSMIVLRGCT SSCGKGAMCCATDLCNGPST PST
Leu-Lys-Cys-His-Lys-Ala-Gln-Phe-Pro-Asn-Ile-Glu-Thr-Gln-Cys-Lys-Trp-Gln-Thr-Leu-Cys-Cys-Phe-Gln-Gln-Arg-Asp-Val-Lys-Pro-His-Pro-Ser-Ser-Met-Ile-Val-Leu-Arg-Gly-Cys-Thr-Ser-Ser-Cys-Gly-Lys-Gly-Ala-Met-Cys-Cys-Ala-Thr-Asp-Leu-Cys-Asn-Gly-Pro-Ser-Thr-Pro-Ser-Thr
Disulfid-Brücken: 3-21, 15-39, 43-49, 50-55
Molekulargewicht: 6847 g/mol
Wirkung: Blockiert wie die anderen Gifte die neuromuskläreÜbertragung von Signalen. Im Gegensatz zu anderenBungarus-Giften ist die Wirkung dieses Toxins reversibel.Unübliche Aminosäure-Sequenz, die von dem Schema anderer Toxineabweicht.

Literatur:
PDB-ID: 1KBA: Dewan,J. C., Grant, G. A., Sacchettini, J. C.: Crystal structure ofkappa-bungarotoxin at 2.3-A resolution. Biochemistry 33 pp. 13147(1994)
PDB-ID: 2ABX: Love, R. A., Stroud, R. M.: The crystal structureof alpha-bungarotoxin at 2.5 A resolution: relation to solutionstructure and binding to acetylcholine receptor. Protein Eng 1pp. 37 (1986)
http://www.ii.uib.no/bio/i282/1997/snake-sequences.html
http://www.vs-c.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/8/bc/vlu/biotoxine/tiergifte.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/biotoxine/schlangengift.vscml.html
http://www.gifte.de/Gifttiere/bungarus-arten.htm
http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2004_6/Table.htm
http://www.ebi.uniprot.org/entry/P60615, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P60616, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P01398, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P15816,, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P15817, http://www.ebi.uniprot.org/entry/O12961,, http://www.ebi.uniprot.org/entry/O12962 und verwandte Seiten
Dieter Mebs, Gifttiere, WVG-Verlag.
Amino acid sequence of alpha-bungarotoxin from the venom ofBungarus multicinctus: D. Mebs, et al.; BBRC 44, 711 (1971)
Elapid neurotoxins. Purification, characterization, andimmunochemical studies of alpha-bungarotoxin: D.G. Clark, et al.;Biochemistry 11, 1663 (1972)
Purification, properties and amino acid sequence ofalpha-bungarotoxin from the venom of Bungarus multicinctus: D.Mebs, et al.; Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 353, 243 (1972)
http://www.kingsnake.com/toxinology/LD50/ld50iv.html
http://www.gifte.de/Gifttiere/ld50_intraperitoneal.htm
http://www.serpenti.it/velenosi/ld50.htm
Kraits auf Wikipedia: https://de.wikipedia.org/wiki/Kraits - https://en.wikipedia.org/wiki/Bungarus
https://www.goruma.de/tiere/reptilien/giftschlangen/gelbgebaenderter-krait-bungarus-fasciatus
Slowinski: https://en.wikipedia.org/wiki/Joseph_Bruno_Slowinski

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